在此基础上，作者探索了该平台在多肽、蛋白调控上的应用。作者发现，二卤代吡啶的钉接可以降低多肽与蛋白靶点结合的亲和力，并且可以提高多肽的穿膜性和稳定性；作者还以含有一个游离半胱氨酸残基的BSA蛋白为模式蛋白研究了卤代吡啶对蛋白质的无痕调控，作者挑选的两种炔基化卤代吡啶，1w和1x都可以在10 min内完成对蛋白半胱氨酸残基的修饰，并在过量GSH的条件下以不同的转化率无痕切割，从而实现对蛋白的可控修饰；在此基础上，作者利用卤代吡啶作为弹头，构建了可被2 mM GSH解偶的抗体-药物偶联物（肿瘤环境中GSH浓度为2-10 mM），并利用卤代吡啶实现了对活性中心含有半胱氨酸残基的蛋白酶Papain和TEV酶的可逆抑制；最后，作者利用平台中不可切割的卤代吡啶1y和1z设计了ABPP探针，并开展了与碘乙酰胺竞争的基于凝胶的ABPP实验证明了其用于化学蛋白质组学研究的潜力，提出卤代吡啶与传统的碘乙酰胺探针相比，有独特的序列偏好性，可以作为传统ABP探针的有效补充。

      总之，作者开发了一个基于卤代吡啶的平台，实现了切割性可调的无痕蛋白修饰和多肽钉接，并在多肽功能调控、抗体-药物偶联物开发、蛋白酶活性抑制、ABPP探针开发等多方面有潜在的应用价值。